Otto, Ri 2021, 80-91

3D-Proteinstrukturvorhersage mittels KI-System AlphaFold

Was bedeutet sie für Wissenschaft und Recht, insbesondere für das Schutzrechtesystem?

Claudia Otto

A. Einleitung

Die Möglichkeiten der Technik wachsen mit ihrer rasanten Fortentwicklung und begeistern uns immer wieder, v.a. auf dem Gebiet der Künstlichen Intelligenz. So soll kürzlich das ein halbes Jahrhundert alte, sog. Proteinfaltungsproblem von einem KI-System namens AlphaFold gelöst worden sein.[1] AlphaFold dient dazu, die Struktur von noch nicht vollständig erforschten Proteinen zu berechnen und damit vorherzusagen. Entwickelt wurde die Forschungssoftware AlphaFold von einem privatwirtschaftlichen Unternehmen mit Sitz in Großbritannien, der DeepMind Technologies Limited (im Folgenden DeepMind), einer Tochter von Alphabet Inc. Der Quellcode und die Modellparameter von AlphaFold wurden auf GitHub veröffentlicht.[2] Die bislang mittels AlphaFold erstellten Proteinstrukturvorhersagen sind daneben in der sog. AlphaFold Protein Structure Database (im Folgenden AlphaFold DB) für jedermann zum Abruf veröffentlicht worden.[3] Daran mitgewirkt hat das EMBL-EBI, das European Bioinformatics Institute (EBI) als Teil des European Molecular Biology Laboratory (EMBL), welches seinen Sitz in Heidelberg hat.[4]

Dieser Beitrag befasst sich, nach einer Einführung in die Proteinstruktur und Proteinstrukturvorhersage, mit der Frage, inwieweit ein KI-System wie AlphaFold sowie damit in Beziehung stehende Datenbanken nach deutschem bzw. europäischem Recht schutzfähig sind und welche Rechte an den mittels KI-System wie AlphaFold generierten Proteinstrukturvorhersagen bestehen. Abschließend wird anhand des diskutierten Beispiels AlphaFold die Frage beantwortet, ob es einer Erweiterung des deutschen und europäischen Schutzrechtesystems um KI-spezifische Regelungen bedarf.

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B. Einführung in die Proteinstruktur und Proteinstrukturvorhersage

I. Die Proteinstruktur

1. Function follows form: Bedeutung der Proteinstruktur

Proteine sind Moleküle, haben viele Namen und erfüllen wichtige Aufgaben im Körper von Lebewesen. Solche Aufgaben sind z.B. der Schutz des Körpers (durch Antikörper), die Ermöglichung chemischer Reaktionen im Körper (durch Enzyme), der Transport von Stoffen wie dem Sauerstoff von den Lungen in den übrigen Körper (durch das Hämoglobin) oder die Regulierung etwa des Blutzuckerspiegels (durch Hormone, hier das Insulin). Allein das menschliche Proteom[5] umfasst zehntausende Proteine.[6] Proteine gibt es in unterschiedlichen Größen und Formen. Gebildet werden sie aus 20 verschiedenen, verketteten Aminosäuren[7], den sog. kanonischen Aminosäuren. Die Anzahl der Aminosäuren, ihre jeweilige Art und Reihenfolge (die sog. Aminosäuresequenz) bestimmen ganz wesentlich die spezifischen Eigenschaften des Proteinmoleküls.[8] Auch seine spezifische dreidimensionale Form durch Faltung, die sog. Konformation. Die final eingenommene dreidimensionale Struktur bestimmt die spezifische Funktion des Proteins.[9]

Theoretisch sind viele alternative Faltungen eines Proteins möglich. Besonders viele bei Proteinen mit sehr langen Aminosäureketten, weil die Kombinationsmöglichkeiten mit steigender Anzahl der Aminosäuren exponentiell in astronomische Höhen steigen.[10] Doch nur eine, die energieärmste, gilt als die richtige Form, welche die spezifische Aufgabe des Proteins ausführt.[11] Sie wird native Konformation[12] genannt.

Wird ein Protein im Rahmen der Proteinbiosynthese gebildet, entsteht nicht etwa eine Perlenkette, die sich nach Fertigstellung durch Ausprobieren zurechtfaltet und dabei zahlreiche Optionen durchprüft wie etwa eine forschende Person. Das würde einen Zeitraum in Anspruch nehmen, der die Lebenszeit eines Proteins selbst und das eines Menschen um ein Vielfaches übersteigt – und es sinngemäß unmöglich machen würde.[13] Vielmehr sorgen natürliche Vorgänge dafür, dass ein Protein seine native Form in Sekundenbruchteilen bis Minuten und noch während der Proteinbiosynthese einnimmt.[14] So ziehen sich z.B. bestimmte Aminosäuren elektromagnetisch an und bilden Paare, d.h. Kontaktpunkte. Doch auch die Mitwirkung anderer Proteine wie z.B. Enzyme kann für die finale dreidimensionale Struktur erforderlich sein. Störungen in der Bildung einer funktionsfähigen Faltung werden Proteinfaltungserkrankungen genannt. Dazu gehören z.B. bestimmte Formen von Krebs, die Alzheimer-Krankheit und Diabetes mellitus Typ 2.[15]

Die formbestimmenden natürlichen Vorgänge sind noch nicht vollständig aufgeklärt. Wir kennen die Bestandteile von Proteinen und können die Aminosäuresequenz bestimmen, wir verstehen aber noch nicht umfassend, nach welchen natürlichen Regeln sich Proteine (selbst) falten. Das ist das bislang ungelöste, sog. Proteinfaltungsproblem. Die räumliche Struktur eines Proteinmoleküls musste daher immer aufwändig in experimentellen Verfahren, z.B. der Kristallstrukturanalyse,[16] bestimmt werden. Solange sich die räumliche Struktur eines Proteins unserer Kenntnis entzieht, entzieht sich seine spezifische Funktion oder auch Fehlfunktion unserer Kenntnis. Verstehen wir die natürlichen Regeln der Proteinfaltung und damit auch Abweichungen, können wir z.B. Krankheiten besser verstehen und Behandlungsmöglichkeiten finden.

 

2. Die Darstellung der Proteinstruktur

Die Biochemie und Bioinformatik stellen die Proteinstruktur nach bestimmten Vorgaben dar.[17] Sie wird etwa in verschiedene Strukturebenen gegliedert. Die hierarchische Darstellung in Primärstruktur (Aminosäuresequenz), Sekundärstruktur (die relative Anordnung der Aminosäuren zueinander), Tertiärstruktur (die räumliche Anordnung der Sekundärstrukturelemente) und Quartärstruktur (die Anordnung einzelner Proteine in größeren Komplexen) geht auf Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang zurück. Diese vorgabengemäß grafisch dargestellten Proteinkonformationen sind u.a. in der Protein Data Bank (PDB) hinterlegt. Ihr Ziel war und ist es, ein einziges Archiv makromolekularer Strukturdaten zu unterhalten, welches der Weltgemeinschaft frei und öffentlich zugänglich ist.[18]

 

3. Die Proteinstrukturvorhersagemethoden

Die Proteinstrukturvorhersage gehört zu den Hauptzielen der Bioinformatik und theoretischen Chemie. Sie umfasst viele verschiedene Methoden, z.B. evolutionäre, physikalische und geometrische Ansätze:[19]

Zu diesen Methoden gehört die Vorhersage aus evolutionärer Information. Proteine können mit anderen Proteinen verwandt sein, ähnliche Aminosäurereihenfolgen und damit ähnliche dreidimensionale Strukturen aufweisen. Im Laufe der Evolution kann es hier auch zu Veränderungen kommen: Tritt etwa bei einer Aminosäure z.B. durch Mutation eine Veränderung ein, kann das Protein instabil werden. Die Stabilität kann dann durch eine weitere, kompensatorische Mutation wiederhergestellt werden. Das nennt man Koevolution. Das Verständnis der Koevolution erlaubt ein besseres Verständnis der (Entstehungsgründe einer) dreidimensionalen Proteinstruktur.

Die Aminosäure-Seitenketten spielen eine wichtige Rolle im Rahmen der Proteinfaltung. Sie bestimmen im Wesentlichen, wie sich eine Aminosäure „verhält“. Sie kann z.B. neutral, geladen, sauer, basisch, hydrophob (wasserabweisend) oder hydrophil (wasseranziehend) sein. Diese Eigenschaften bestimmen die Wechselwirkungen unter Aminosäurepaaren. Die daraus entstehende Geometrie wird bei der Seitenkettenvorhersage betrachtet.

Sog. Ab-initio-Vorhersagen basieren auf physikalischem Wissen. Dieses Wissen erlaubt von der Primärstruktur auf die Sekundär- und Tertiärstruktur zu schließen. Wie erwähnt, ziehen sich z.B. bestimmte Aminosäuren an und bilden Paare, d.h. Kontaktpunkte. Auf dieser Grundlage kann der Faltungsvorgang simuliert werden. Andere Methoden rechnen mögliche Proteinstrukturen durch, um die energetisch günstigste zu ermitteln. Doch diese Verfahren bedürfen großer Rechenleistungen, wie die oben erwähnten zahlreichen Kombinationsmöglichkeiten erahnen lassen.

Bekannte, durch physikalische Vermessung ermittelte Strukturen können bei vergleichenden Vorhersagemethoden als Ausgangspunkt für die Bestimmung der Struktur von verwandten Proteinen dienen. Eine sog. Contact Map, aus der sich die Aminosäuren-Kontaktpaare ergeben, kann hierbei behilflich sein. Sie ermöglicht, Rückschlüsse auf die Tertiärstruktur eines Proteins zu ziehen.

Mehrere Methoden und damit evolutionäres, physikalisches und geometrisches Wissen über Proteinstrukturen zusammenzuführen erscheint sinnvoll, um das Proteinfaltungsproblem lösen zu können. Das könnte mit AlphaFold zumindest teilweise geschehen sein. Teilweise deshalb, weil z.B. Multidomänen-Proteine oder Proteinkomplexe nicht vorhergesagt werden.[20] Auch die Beteiligung anderer Proteine an der Strukturbildung bleibt unberücksichtigt.

 

II. Löst AlphaFold das Proteinfaltungsproblem?

AlphaFold ist ein von DeepMind (weiter-)[21]entwickeltes KI-System, welches im Kern aus neuronalen Netzwerkstrukturen besteht. Es kommen Trainingsverfahren zur Anwendung, die auf vorhandenem Wissen zu evolutionären, physikalischen und geometrischen Einschränkungen von Proteinstrukturen basieren.[22] AlphaFold baut dabei – offenkundig – auf der Arbeit von zahlreichen Forschern aus der ganzen Welt auf. Konkret greift AlphaFold auf vorhandene Proteinstruktur-Daten wie z.B. in der PDB[23] zurück.[24] Auf dieser Datengrundlage können mit AlphaFold die Formen vieler Proteine vorhergesagt werden.[25] Dabei ist die Genauigkeit mit denen teurer und zeitaufwändiger Laborexperimente vergleichbar.[26]

Beim Wissenschaftswettbewerb CASP14[27] erreichten die mittels AlphaFold erstellten Proteinstrukturvorhersagen bei etwa zwei Drittel der vorgegebenen 100 Aminosäuresequenzen 90 von 100 Punkten.[28] Über dem Schwellenwert von 90 Punkten gelten verbleibende Unterschiede zu Ergebnissen experimenteller Strukturbestimmungen und alternativen Konformationen niedrigerer Energie als klein.[29]

AlphaFold hat im Wesentlichen Zusammenhänge in den zahlreichen, vorhandenen Proteinstrukturdaten erkannt, die aufgrund der schieren Masse für den Menschen nicht erkennbar sind:[30] Wie oben bereits ausgeführt wurde, sind die Faltungsmöglichkeiten eines Proteins zahlreich und nur eine Faltung gilt als die richtige. Die Identifikation der idealen Faltung war immer dann aussichtsreich, wenn man zusätzliche Informationen gefunden hatte, die das Suchgebiet eingrenzen.[31] AlphaFold hat, durch die Kombination von Wissen verschiedener Methoden, solche Informationen automatisch erfasst und berücksichtigt. Nur ist unbekannt geblieben, welche Informationen dies sind.[32] Auch kann AlphaFold keine Fehlfaltungen oder Proteinstrukturveränderungen im sich dynamisch verändernden Proteom vorhersagen.[33]

Man kann also resümieren: AlphaFold hat das Proteinfaltungsproblem nicht gelöst, aber den Weg zur Lösung beschleunigt.

 

C. Rechtliche Bedeutung

Die rechtlichen Fragen rund um die Entwicklung und Nutzung von KI-Systemen sind vielfältig. Vorliegend soll sich auf diejenigen beschränkt werden, die den rechtlichen Schutz von AlphaFold und der AlphaFold DB selbst sowie den rechtlichen Schutz der hinterlegten, mit AlphaFold erstellten Proteinstrukturvorhersagen betreffen.

Wichtig ist zu unterscheiden: Es gibt die AlphaFold-Forschungssoftware, deren Quellcode veröffentlicht[34] ist, und es gibt das AlphaFold-Modell, welches sich aus der Gesamtheit der Trainingsparameter ergibt. Daneben gibt es von AlphaFold aus Datenbanken Dritter bezogene (Trainings-)Daten, die für jedermann einsehbare Proteinstrukturdatenbank AlphaFold DB des EMBL-EBI, in der durch AlphaFold erstellte Proteinstrukturvorhersagen abrufbar sind, und, nicht zuletzt, die Proteinstrukturvorhersagen selbst. Die hohe Komplexität von AlphaFold kann hier nur in Grundzügen behandelt werden. Auch spezielle Rechtsfragen infolge des europäische Grenzen überschreitenden Sachverhalts können nicht abgedeckt werden. Daher wird nachstehend weitgehend abstrahiert und der Fokus auf deutsches und, soweit unmittelbar relevant, europäisches Recht gelegt.

 

I. Schutzrechte in Bezug auf AlphaFold

DeepMind hat mehrere Patentanmeldungen in Bezug auf AlphaFold vorgenommen.[35] Entscheidungen liegen noch nicht vor. Daneben könnten Urheberrechte und verwandte Schutzrechte eine Rolle spielen. V.a. letztere können auch Rechte der Forschungseinrichtungen sein, die an der Entwicklung und Bereitstellung von AlphaFold, AlphaFold DB und AlphaFold-Proteinstrukturvorhersagen Anteil haben.

 

1. Patentierbarkeit von AlphaFold

Patentschutz setzt nach § 1 Abs. 1 Patentgesetz (PatG) bzw. Art. 52 Abs. 1 Europäisches Patentübereinkommen (EPÜ) eine Erfindung auf einem Gebiet der Technik, Neuheit, erfinderische Tätigkeit und gewerbliche Anwendbarkeit voraus.

Nach § 1 Abs. 3 PatG bzw. Art. 52 Abs. 2 EPÜ werden – insbesondere – die Folgenden nicht als Erfindungen angesehen:

  • Entdeckungen, wissenschaftliche Theorien und mathematische Methoden; 
  • ästhetische Formschöpfungen; 
  • Pläne, Regeln und Verfahren für gedankliche Tätigkeiten, für Spiele oder für geschäftliche Tätigkeiten sowie Programme für Datenverarbeitungsanlagen; 
  • die Wiedergabe von Informationen.

DeepMind hat mit AlphaFold, zumindest auf den ersten Blick, mathematische Methoden und Rechenverfahren gefunden, um vorhandenes Proteinstrukturwissen effizient zu analysieren, darin Zusammenhänge zu entdecken, die Zusammenhangs-Informationen auf neue Proteinstrukturen anzuwenden und diese gemäß etablierten wissenschaftlichen Maßstäben wiederzugeben. AlphaFold mutet zudem auf den ersten Blick als Programm für Datenverarbeitungsanlagen an. Art. 52 Abs. 2 EPÜ steht der Patentierbarkeit der dort genannten Gegenstände oder Tätigkeiten jedoch nur insoweit entgegen, als sich die Patentanmeldung auf diese Gegenstände oder Tätigkeiten als solche bezieht, vgl. Art. 52 Abs. 3 EPÜ. Es bedarf also einer genaueren Prüfung der jeweiligen Anmeldung.

DeepMind hat zuletzt folgende Patentanmeldung vorgenommen: „Protein Structure Prediction From Amino Acid Sequences Using Self-Attention Neural Networks[36]. Die Zusammenfassung stellt dabei folgende Eigenschaften heraus (übersetzt):

Verfahren, Systeme und Vorrichtungen, einschließlich Computerprogramme, die auf einem Computerspeichermedium codiert sind, zum Bestimmen einer vorhergesagten Struktur eines Proteins, das durch eine Aminosäuresequenz spezifiziert ist. In einem Aspekt umfasst ein Verfahren: Erhalten eines multiplen Sequenz-Alignments[37] für das ProteinBestimmen, aus dem multiplen SequenzAlignment und für jedes Paar von Aminosäuren in der Aminosäuresequenz des Proteins, einer jeweiligen anfänglichen Einbettung des Paars von Aminosäuren; Verarbeiten der anfänglichen Einbettungen der Aminosäurepaare unter Verwendung eines paareinbettenden neuronalen Netzes, das eine Vielzahl von selbstaufmerksamen neuronalen Netzschichten umfasst, um eine endgültige Einbettung jedes Aminosäurepaares zu erzeugen; und Bestimmen der vorhergesagten Struktur des Proteins basierend auf der endgültigen Einbettung jedes Aminosäurepaares.[38]

 

a) Ist AlphaFold eine Erfindung auf dem Gebiet der Technik?

AlphaFold müsste einen „technischen Charakter“ aufweisen oder eine „Lehre zum technischen Handeln“ zum Gegenstand haben, d.h. eine an den Fachmann gerichtete Anweisung, eine bestimmte technische Aufgabe mit bestimmten technischen Mitteln zu lösen.[39]

Der Annahme eines technischen Charakters scheint zunächst der Umstand entgegenzustehen, dass der AlphaFold-Quellcode und die AlphaFold-Modellparameter von GitHub auf jeden Rechner mit genügend Speicher heruntergeladen und dort genutzt werden können.[40] Das spricht für ein Computerprogramm, welches nach § 1 Abs. 3 Nr. 3 PatG bzw. Art. 52 Abs. 2 lit. c EPÜ keine patentierbare Erfindung sein kann. Die Speicherung des Computerprogramms auf einem Speichermedium allein führt noch nicht zur Patentierbarkeit. Zudem gelten neuronale Netze als mathematisch-abstrakte Rechenmodelle ohne technischen Charakter und damit nicht als technische Erfindung im Rechtssinne.[41] Das gilt unabhängig davon, ob sie „lernfähig“ sind oder anhand von Trainingsdaten „trainiert“ werden können.[42] Insofern dürften auch die zum Download bereitgestellten AlphaFold-Parameter nichts an der vorläufigen Einstufung als nicht patentierbare Software ändern.

Der Patentanmeldung zum Aktenzeichen WO2021110730A1 ist jedoch zu entnehmen, dass physische Computerspeichermedien einbezogen werden, die Anweisungen speichern, die, wenn sie von dem einen oder den mehreren Computern ausgeführt werden, den oder die Computer veranlassen, die jeweils beschriebenen Operationen des Verfahrens auszuführen.[43] DeepMind beansprucht also eine computerimplementierte Erfindung. Die Anspruchsformulierung ist zulässig.[44]

In diesem Fall beginnt die Prüfung in der Regel mit dem Verfahrensanspruch. Wird der Gegenstand des Verfahrensanspruchs für neu und erfinderisch befunden, ist in der Regel auch der Gegenstand der übrigen Ansprüche aus einem gemäß den genannten Formulierungen strukturierten Anspruchssatz neu und erfinderisch, sofern diese Ansprüche die Merkmale umfassen, die all jenen entsprechen, die die Patentierbarkeit des Verfahrens gewährleisten.[45]

 

b) Ist AlphaFold neu?

Eine Erfindung ist neu, wenn sie nicht zum Stand der Technik gehört, § 3 Abs. 1 S. 1 PatG, Art. 54 Abs. 1 EPÜ. Der Stand der Technik umfasst gemäß § 3 Abs. 1 S. 2 PatG, Art. 54 Abs. 2 EPÜ alle Kenntnisse, die vor dem für den Zeitrang der Anmeldung maßgeblichen Tag durch schriftliche oder mündliche Beschreibung, durch Benutzung oder in sonstiger Weise der Öffentlichkeit zugänglich gemacht worden sind.

Die o.g. Patentanmeldung erfolgte am 2. Dezember 2020,[46] zwei Tage nach Ergebnisverkündung des CASP14 am 30. November 2020.[47] Für die Neuheit spricht bereits, dass andere Software-Lösungen im Rahmen des CASP14 keine vergleichbaren Ergebnisse wie AlphaFold erzielten.

AlphaFold war zwar zum Zeitpunkt der Anmeldung nicht die erste und einzige Software, die zur Lösung des Proteinfaltungsproblems entwickelt und herangezogen worden ist.[48] Sie kombiniert jedoch, scheinbar erstmalig, verschiedene Methoden der Proteinstrukturvorhersage unter Einsatz von neuronalen Netzen. Auch die Anwendung sog. selbstaufmerksamer Algorithmen (Self-Attention Algorithms)[49] erscheint auf den ersten Blick neu.

Hier könnte also ein entscheidender Unterschied zum Stand der Technik bestehen und Neuheit angenommen werden.

 

c) Beruht AlphaFold auf einer erfinderischen Tätigkeit?

Eine Erfindung gilt als auf einer erfinderischen Tätigkeit beruhend, wenn sie sich für den Fachmann nicht in naheliegender Weise aus dem Stand der Technik ergibt (§ 4 S. 1 PatG, Art. 56 S. 1 EPÜ). 

AlphaFolds Proteinstrukturvorhersagen beruhen auf vorhandenem Wissen, welches möglicherweise neuartig kombiniert worden ist. Das zweifelsohne herausragende Potential von AlphaFold liegt in der wirksamen Kombination verschiedener Proteinstrukturvorhersagemethoden und der Schnelligkeit in dem Finden von (noch unbekannten) Zusammenhängen in weltweit bekannten Proteinstrukturen. Für die Fachleute sind die von AlphaFold vorgeschlagenen Proteinstrukturen jedoch naheliegend, eben weil diese auf dem gesammelten Wissen der Fachwelt beruhen. Ihnen fehlte und fehlt schlicht die Zeit, auf herkömmlichem experimentellem Weg zu demselben oder einzig richtigen Ergebnis zu kommen.

In Bezug auf eine frühere Patentanmeldung erhielt DeepMind eine schriftliche Einschätzung, dass keine erfinderische Tätigkeit vorläge.[50] Dies scheint auch in Bezug auf die aktuelle Patentanmeldung der Fall zu sein.

 

d) Zwischenergebnis

Das KI-System AlphaFold erscheint nicht patentfähig. Zwar kann man recht sicher von Neuheit und gewerblicher Anwendbarkeit ausgehen, jedoch dürfte es an der wichtigsten Voraussetzung, der erfinderischen Tätigkeit, fehlen. AlphaFold stellt nach vorläufiger Betrachtung lediglich Zusammenhänge in vorhandenen Informationen zu Proteinstrukturen her und gibt sie für noch unbekannte Proteinstrukturen grafisch, gemäß etablierten wissenschaftlichen Maßstäben wieder. DeepMind dürfte damit statt einer Erfindung vielmehr eine Entdeckung gemacht bzw. ermöglicht haben. Wird eine neue Eigenschaft eines bekannten Materials festgestellt, so handelt es sich lediglich um eine Entdeckung, die nicht patentierbar ist. Denn diese hat als solche keine technische Wirkung und ist damit keine Erfindung im Sinne des § 1 Abs. 1 PatG bzw. Art. 52 Abs. 1 EPÜ. 

 

2. Copyright

DeepMind macht an der auf GitHub veröffentlichten AlphaFold-Dokumentation sowie den Daten in der AlphaFold DB ein Copyright geltend.[51] Dem deutschen und kontinentaleuropäischen Recht ist das anglomerikanische Copyright unbekannt. An seiner Bezeichnung „copy-right“ ablesbar ist jedoch, dass es um die Rechte zur Kopie, also Nutzungsrechte am fraglichen Werk geht, die von Rechtsinhabenden eingeräumt werden. Insofern besteht Ähnlichkeit zu „unserem“ Urheberrecht. Das Copyright zielt jedoch auf den Schutz der Interessen an der wirtschaftlichen Verwertung ab, das Urheberrecht hingegen bezweckt den Schutz der Interessen des Urhebers. Während eine juristische Person Inhaberin eines Copyrights sein kann, kann nach § 7 Urheberrechtsgesetz (UrhG) Urheber nur eine natürliche Person sein, die zu einer geistigen Schöpfung im Sinne des § 2 Abs. 2 UrhG fähig ist. Einer juristischen Person kann der Urheber jedoch ein Nutzungsrecht einräumen.

Ein Copyright-Vermerk in Verbindung mit genannten natürlichen Personen wie hier auf GitHub[52] erleichtert den Beweis der Urheberschaft nach § 10 Abs. 1 UrhG. Hiernach gilt: Wer auf den Vervielfältigungsstücken eines erschienenen Werkes oder auf dem Original eines Werkes der bildenden Künste in der üblichen Weise als Urheber bezeichnet ist, wird bis zum Beweis des Gegenteils als Urheber des Werkes angesehen; dies gilt auch für eine Bezeichnung, die als Deckname oder Künstlerzeichen des Urhebers bekannt ist.

 

3. Urheberrecht[53]

Das Urheberrecht ist dem Copyright gegenüber untrennbar mit dem zur geistigen Schöpfung fähigen Urheber verbunden. Es kann unter Lebenden nicht übertragen werden, vgl. § 29 Abs. 1 UrhG.

Ein KI-System wie AlphaFold ist v.a. Software. Software umfasst alle „weichen“ Komponenten eines Computers wie Computerprogramme und Daten(banken).

 

a) Urheberrecht an Computerprogrammen

Computerprogramme können urheberrechtlich als Sprachwerke geschützt sein (vgl. § 2 Abs. 1 Nr. 1 UrhG), wenn sie individuelle Werke in dem Sinne darstellen, dass sie das Ergebnis der eigenen geistigen Schöpfung ihres Urhebers sind (§ 69a Abs. 3 S. 1 UrhG). Wegen der im Rahmen des CASP14 andere Proteinstrukturvorhersage-Software übertreffenden AlphaFold-Software wird die erforderliche Schöpfungshöhe unterstellt. Haben mehrere ein Werk gemeinsam geschaffen, ohne dass sich ihre Anteile gesondert verwerten lassen, so sind sie Miturheber des Werkes (§ 8 UrhG). Insofern können die auf GitHub[54] genannten natürlichen Personen als Miturheber angesehen werden. Computerprogramme müssen für den Schutzbeginn nur erstellt, aber nicht fertiggestellt werden. Einer Anmeldung wie z.B. beim Deutschen Patent- und Markenamt bedarf es nicht.

Computerprogramme sind gemäß § 69a Abs. 1 UrhG Programme in jeder Gestalt, einschließlich des Entwurfsmaterials. Ein Programm ist ein Satz von einzelnen Befehlen, der zum Zweck der Ausführung einer bestimmten Aufgabe zusammengestellt wurde.[55] Ein Computerprogramm ist ein Algorithmus, der in Programmiersprache geschrieben ist. Als Algorithmus wird eine eindeutige Verarbeitungsvorschrift bezeichnet, die von einem mechanisch oder elektronisch arbeitenden Gerät (oder auch von einem Menschen) ausgeführt werden kann.[56] Die sprachliche Darstellung des Algorithmus muss also präzise sein, d.h. aus dem Algorithmus muss die Abfolge der einzelnen Verarbeitungsschritte eindeutig hervorgehen.[57] Wenn Wahlmöglichkeiten vorhanden sind, muss zusätzlich genau festgelegt werden, wonach die Auswahl einer Möglichkeit erfolgen soll.[58] Zudem muss der Algorithmus eine endliche Zahl von Arbeitsschritten umfassen und damit zu einem Ende kommen können.[59]

Vom urheberrechtlichen Schutz erfasst ist insbesondere der Quellcode. Urheberrechtlich nicht geschützt sind die ihm zugrundeliegenden Ideen und mathematischen Konzepte (vgl. § 69a Abs. 2 S. 2 UrhG). Gemäß Art. 2 des Urheberrechtsvertrags der Weltorganisation für geistiges Eigentum (WIPO) erstreckt sich der Urheberrechtsschutz nur auf Ausdrucksformen und nicht auf Gedanken, Verfahren, Methoden oder mathematische Konzepte als solche. Das bedeutet aber nicht, dass der Gedanken, Verfahren, Methoden und mathematische Konzepte erläuternde Beitrag zu AlphaFold in Nature[60] ungeschützt ist. Vielmehr stellt dieser ein eigenes Ergebnis geistiger Schöpfung dar und ist als Sprachwerk im Sinne des § 2 Abs. 1 Nr. 1 UrhG geschützt.

Dem Urheber von Quellcode sowie Miturhebern (§ 8 Abs. 1 UrhG) wie denen von AlphaFold steht mit Beginn des Urheberrechtsschutzes nach § 69a UrhG ein nach § 69c UrhG ausschließliches Recht der wirtschaftlichen Verwertung etwa durch Benutzung oder Einräumung von Nutzungsrechten hieran zu. Wird ein Computerprogramm von einem Arbeitnehmer in Wahrnehmung seiner Aufgaben oder nach den Anweisungen seines Arbeitgebers geschaffen, so ist ausschließlich der Arbeitgeber zur Ausübung aller vermögensrechtlichen Befugnisse an dem Computerprogramm berechtigt, sofern nichts anderes vereinbart ist, § 69b UrhG. Dem Urheber steht davon unabhängig das Recht auf Anerkennung seiner Urheberschaft zu, § 13 UrhG. Er kann bestimmen, ob das Werk mit einer Urheberbezeichnung zu versehen und welche Bezeichnung zu verwenden ist.

Nimmt ein anderer Verwertungshandlungen ohne die Gestattung des Urhebers vor, hat dieser z.B. einen Beseitigungs- und Unterlassungsanspruch gegen den Verletzer (§ 97 Abs. 1 UrhG). Handelt der Verletzer schuldhaft, steht dem Urheber ein Schadensersatzanspruch zu (§ 97 Abs. 2 UrhG).

Forschungssoftware, also Software speziell für den Einsatz zur Forschung, kann unter verschiedenen Lizenzen für freie Inhalte bereitgestellt werden. Eine Übersicht kann auf der Website des Instituts für Rechtsfragen der Freien und Open Source Software abgerufen werden.[61] Auch der AlphaFold-Quellcode wird unter der Apache Licence (2.0)[62] bereitgestellt[63]. Dabei handelt es sich um eine Lizenz ohne sog. Copyleft-Effekt. Das bedeutet, dass es keine Einschränkungen für Modifikationen, Weiterentwicklung und Neukombination gibt. Der Lizenznehmer kann veränderte Versionen der Software unter beliebigen Lizenzbedingungen weiterverbreiten und kann sie auch in proprietäre Software überführen.[64]

 

b) Urheberrecht an (Trainings-)Daten

DeepMind stellt die AlphaFold-Parameter unter der Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International (CC BY-NC 4.0) Lizenz bereit.[65] Diese Parameter umfassen all diejenigen (Einstell-)Werte und damit Informationen, welche AlphaFold nach dem Training mit vorgenannten Forschungsdaten zu den „hochpräzisen“ Proteinstrukturvorhersagen befähigen. Die Gesamtheit der „gelernten“ Parameter nennt man auch Modell. Würde DeepMind die Parameter nicht zur Verfügung stellen, müssten Nutzer der Forschungssoftware AlphaFold diese erneut umfassend trainieren.

AlphaFold als datenbasierte Forschungssoftware braucht daneben Trainingsdaten. Diese werden ausdrücklich aus folgenden Forschungsdatenbanken bezogen:

  • UniRef90,
  • MGnify,
  • BFD,
  • Uniclust30,
  • PDB70,
  • PDB.[66]

Die Forschungsdaten der PBD beispielsweise sind explizit gemeinfrei. Die Sammlung steht unter der CC0 1.0 Universal (CC0 1.0) Public Domain Dedication.[67] Darüber hinaus ist die allgemeine Freiheit[68] von Daten als solchen und damit Inhalten, Fakten und Informationen notwendige Voraussetzung für eine freie Wissenschaft und Forschung.[69]

Der urheberrechtliche Schutz erstreckt sich nach § 2 Abs. 2 UrhG daher nur auf geistig-schöpferische Ausdrucksformen, d.h. nicht auf ihren Informationsinhalt, wie etwa wissenschaftliche Erkenntnisse, Trainings- oder Messwerte. Urheberechtlicher Schutz an Forschungsmaterialien kann daher insbesondere an der konkreten sprachlichen (§ 2 Abs. 1 Nr. 1 UrhG), lichtbildlichen (§ 2 Abs. 1 Nr. 5 UrhG) und wissenschaftlichen Darstellung, etwa in Zeichnungen, Skizzen, Tabellen und plastischen Darstellungen (vgl. § 2 Abs. 1 Nr. 7 UrhG), bestehen. Der Einsatz von technischen Hilfsmitteln wie z.B. eines KI-Systems steht dem Entstehen eines Urheberrechts grundsätzlich nicht entgegen.[70] Werden diese Darstellungen allerdings ausschließlich maschinell erstellt, fehlt es an der persönlichen geistigen Schöpfung und damit an der Schutzfähigkeit.

Wo an (Trainings-)Daten keine Urheberrechte Dritter bestehen können, bestehen keine urheberrechtlichen Einschränkungen bei der Nutzung. Davon unberührt bleibt jedoch das berechtigte Interesse an der Nennung der entdeckenden Person(en). Dieses wird z.B. durch die Prinzipien der „guten wissenschaftlichen Praxis“, Promotionsordnungen oder auch ungeschriebene soziale Normen gewahrt.[71] Den entdeckenden Personen steht lediglich kein Recht zur Schaffung eines Informationsmonopols[72] zu, welches die Grundlage einer freien Wissenschaft und Forschung beschneidet.

 

c) Urheberrecht an einem Datenbankwerk

Eine Datenbank kann urheberrechtlich geschützt sein. Das ist der Fall bei sog. Datenbankwerken (§ 4 Abs. 2 UrhG). Ein Datenbankwerk im Sinne des Urheberrechtsgesetzes ist ein Sammelwerk, dessen Elemente systematisch oder methodisch angeordnet und einzeln mit Hilfe elektronischer Mittel oder auf andere Weise zugänglich sind. Die Auswahl oder Anordnung der Daten oder sonstigen Elemente bedarf einer persönlichen geistigen Schöpfung gemäß § 2 Abs. 2 UrhG, so explizit § 4 Abs. 1 i.V.m. Abs. 2 UrhG. Schutzgegenstand ist auch hier nicht der Inhalt, sondern nur die Struktur, in der die persönliche geistige Schöpfung zum Ausdruck kommt.

Die AlphaFold DB ist in tatsächlicher Hinsicht als ein Datenbankwerk im Sinne des § 4 Abs. 2 UrhG anzusehen. In ihr sind sämtliche bislang mittels AlphaFold berechneten Proteinstrukturvorhersagen mit ihren jeweils zugehörigen Informationen systematisch und methodisch angeordnet. Die Proteinstrukturvorhersagen in der AlphaFold DB sind einzeln mit Hilfe elektronischer Mittel (z.B. über die Suchfunktion[73]) zugänglich.

Vorliegend stellt allerdings nicht DeepMind die AlphaFold DB zur Verfügung, sondern das EMBL-EBI.[74] DeepMind liefert die mit AlphaFold generierten Proteinstrukturvorhersagen und damit Inhalte. Mit AlphaFold wurde die Datenbank nicht erstellt.[75] Hier stünden also originär den Bearbeiterinnen und Bearbeitern beim EMBL-EBI als Urhebern die Verwertungsrechte im Sinne der §§ 15 ff. UrhG zu. Die Tätigkeit des zwischenstaatlichen, in Heidelberg ansässigen EMBL ist jedoch amtlicher Natur,[76] sodass das Datenbankwerk als amtliches Werk, im amtlichen Interesse zur allgemeinen Kenntnisnahme veröffentlicht, nach § 5 Abs. 1 i.V.m. Abs. 2 UrhG keinen Urheberrechtsschutz genießen dürfte.[77]

Demgemäß findet man folgenden Hinweis auf den AlphaFold DB Proteinstrukturseiten (übersetzt):

Das EMBL-EBI erwartet, dass seine Online-Dienste, Datenbanken und Software gemäß guter wissenschaftlicher Praxis genannt werden (z. B. in Veröffentlichungen, Dienstleistungen oder Produkten).[78]

 

4. Leistungsschutzrechte an einfachen Datenbanken

Im Hinblick auf Datenbanken ohne schöpferische Prägung, aus denen Informationen zur Nutzung von AlphaFold bezogen werden, kommt zudem ein verwandtes Schutzrecht, das sog. Leistungsschutzrecht der Datenbankhersteller in Betracht.

Eine solche einfache Datenbank ist gemäß § 87a Abs. 1 S. 1 UrhG eine Sammlung von Werken, Daten oder anderen unabhängigen Elementen, die systematisch oder methodisch angeordnet und einzeln mit Hilfe elektronischer Mittel oder auf andere Weise zugänglich sind und deren Beschaffung, Überprüfung oder Darstellung eine nach Art oder Umfang wesentliche Investition erfordert. Wesentlich bedeutet: Die Investition darf nicht unbedeutenden Umfangs sein. Datenbankhersteller ist gemäß § 87a Abs. 2 UrhG derjenige, der diese Investition vorgenommen hat. Nur der Datenbankhersteller hat nach § 87b Abs. 1 UrhG das ausschließliche Recht, die Datenbank insgesamt oder einen nach Art oder Umfang wesentlichen Teil der Datenbank zu vervielfältigen, zu verbreiten und öffentlich wiederzugeben. Das bedeutet wiederum, der Datenbankhersteller ist vor der Vervielfältigung, Verbreitung und öffentlichen Wiedergabe der Datenbank als Gesamtheit oder eines wesentlichen Teils durch Dritte geschützt. Dem EMBL-EBI könnte dieser Schutz auch zukommen, weil § 5 Abs. 2 UrhG nur für Werke, nicht jedoch für Datenbanken im Sinne des § 87a Abs. 1 UrhG gilt. Aus den dem deutschen Recht zugrundeliegenden europäischen Richtlinien ergibt sich nichts Gegenteiliges.[79]

Das Datenbankherstellerrecht schützt erkennbar nicht die einzelnen Daten oder die Investition in ihre Erzeugung. Die Entnahme und Nutzung einzelner Daten, soweit sie nicht in Gesamtheit einen nach Art oder Umfang wesentlichen Teil ausmachen, ist daher ohne Rechteeinräumung zulässig. § 87c Abs. 1 Nr. 2 und 5 UrhG gestatten zudem die Vervielfältigung eines nach Art und Umfang wesentlichen Teils der Datenbank für Zwecke der wissenschaftlichen Forschung gemäß § 60c UrhG und für sog. Text und Data Mining für Zwecke der wissenschaftlichen Forschung gemäß § 60d UrhG.

 

5. Know-how-Schutz

Ein KI-Modell, also die Gesamtheit der im Rahmen des Trainings „erlernten“ Parameter, ist aufgrund seiner mathematisch-abstrakten Eigenschaften nicht patentrechtsfähig. Weil es sich dabei lediglich um Trainingswerte handelt, die keine persönliche geistige Schöpfung darstellen, sind die Parameter für sich allein auch nicht urheberrechtlich geschützt. In Betracht kommt jedoch ihr Schutz als Know-how nach dem Geschäftsgeheimnisrecht.

Ein Geschäftsgeheimnis ist gemäß § 2 Nr. 1 des Gesetzes zum Schutz von Geschäftsgeheimnissen (GeschGehG)[80] eine Information, die von wirtschaftlichem Wert ist, weil sie geheim ist, d.h. weder insgesamt noch in der genauen Anordnung und Zusammensetzung ihrer Bestandteile Personen in den Kreisen, die üblicherweise mit dieser Art von Informationen umgehen, allgemein bekannt oder ohne Weiteres zugänglich ist, die Gegenstand von den Umständen nach angemessenen Geheimhaltungsmaßnahmen durch ihren rechtmäßigen Inhaber ist und bei der ein berechtigtes Geheimhaltungsinteresse besteht.

Die Gesamtheit der zunächst unveröffentlichten AlphaFold-Parameter (d.h. das KI-Modell AlphaFold) konnte als Information von wirtschaftlichem Wert angesehen werden, weil sie weder insgesamt noch in der genauen Anordnung und Zusammensetzung ihrer Bestandteile Personen in den Kreisen, die üblicherweise mit dieser Art von Informationen umgehen, allgemein bekannt oder ohne Weiteres zugänglich war. Nach der Veröffentlichung auf GitHub handelte es sich schon begrifflich nicht mehr um ein Geschäftsgeheimnis. Grundsätzlich bietet das Geschäftsgeheimnisrecht aber eine Schutzmöglichkeit für KI-Modelle.

Im Falle von AlphaFold könnten ausweislich der Kooperation DeepMinds mit dem (staatlichen) EMBL-EBI vertragliche Gründe gegen die Geheimnisbewahrung zwecks Kommerzialisierung sprechen. Daneben könnte eine Interessenabwägung zugunsten Dritter ausfallen, die sich auf ein berechtigtes Interesse an der Erlangung und Nutzung der AlphaFold-Parameter berufen, vgl. § 5 GeschGehG. Doch stellt sich auch die Frage, ob eine Geheimhaltung der AlphaFold-Parameter per se sinnvoll wäre. Sie erschwert die Überprüfung der veröffentlichten AlphaFold-Proteinstrukturvorhersagen durch Wiederholung und damit ihre Validierung. Die Übertragung der Vorhersagen auf andere Proteinstrukturen bliebe unsicher. Zeit- und kostenaufwändige experimentelle Verfahren blieben weiterhin in vollem Umfang notwendig. Der Zweck von AlphaFold, die Proteinstrukturvorhersage kostensparend zu beschleunigen, würde eher konterkariert.

 

II. Rechte an AlphaFold-Proteinstrukturvorhersagen

1. Was beinhaltet eine AlphaFold-Proteinstrukturvorhersage?

Eine AlphaFold-Proteinstrukturvorhersage in der AlphaFold DB umfasst zunächst Basisinformationen wie die Aminosäuresequenz über das dargestellte Protein. Daneben enthält eine Strukturübersicht drei AlphaFold-Outputs:

  1. Die dreidimensionale Darstellung des Proteins einschließlich der Seitenketten (bei Klick auf die Aminosäuresequenz),
  2. die durch Färbung vermittelten Informationen über die Konfidenz der Proteinstrukturvorhersage zwischen Werten von über 90 und unter 50 pLDDT sowie
  3. den „predicted aligned error“ in einer zweidimensionalen Darstellung, der für die Interpretation der Proteinstrukturvorhersage zusätzliche (Fehler-)Informationen liefert.[81]

 

2. Keine Rechte an reinen Informationen

Es wurde bereits darauf hingewiesen, dass Daten als solche und damit Inhalte, Fakten und Informationen als notwendige Voraussetzung für Wissenschaft und Forschung frei sind.[82] Sie als Schaffensgrundlage sind gemeinfrei.[83] Auch Begleitinformationen zu einer Proteinstrukturvorhersage, etwa Basisinformationen zu einem Protein wie die Aminosäuresequenz, sind als Inhalt und Schaffensgrundlage frei von Urheberrechten.

 

3. Urheberrechtlich geschütztes Sprachwerk „predicted aligned error tutorial“

Soweit eine Proteinstruktur auf den AlphaFold DB-Strukturseiten sprachlich beschrieben wird und diese Beschreibung Ausdruck einer geistigen Schöpfung (§ 2 Abs. 2 UrhG) ist, kann an diesem Sprachwerk gemäß § 2 Abs. 1 Nr. 1 UrhG ein Urheberrecht bestehen. Ein urheberrechtlich geschütztes hybrides Werk gemäß § 2 Abs. 1 Nr. 1 und Nr. 7 UrhG wird hier für das „predicted aligned error tutorial“ angenommen.[84] Die mit grafischen Darstellungen illustrierte Erklärung in leicht verständlichen Schritten lässt menschliche Gedankengänge und damit eine persönliche geistige Schöpfung erkennen.

 

4. Kein Urheberrecht an der grafischen Darstellung der Proteinstrukturvorhersage

An der Darstellung einer Proteinstruktur(-vorhersage) kann grundsätzlich ein Urheberrecht bestehen: Eine Darstellung wissenschaftlicher oder technischer Art im Sinne des § 2 Abs. 1 Nr. 7 UrhG muss dann, mit dem Ausdrucksmittel der grafischen oder plastischen Darstellung, der Vermittlung von belehrenden oder unterrichtenden Informationen über den dargestellten Gegenstand dienen.[85] Der Zweck der Vermittlung von Informationen unterscheidet Darstellungen wissenschaftlicher oder technischer Art von Werken der bildenden Kunst, die vorwiegend das ästhetische Empfinden ansprechen sollen und als Werke der angewandten Kunst daneben einem Gebrauchszweck dienen.[86] Das Ausdrucksmittel der graphischen oder plastischen Darstellung unterscheidet sie wiederum von Sprachwerken, deren Ausdrucksmittel die Sprache ist.[87] Bereits die Darstellung einfachster wissenschaftlicher Erkenntnisse kann geschützt sein.[88] Es reicht aus, dass in dem darstellerischen Gedanken eine individuelle, sich vom alltäglichen Schaffen im betroffenen Bereich abhebende Geistestätigkeit zum Ausdruck kommt, mag auch das Maß der geistigen Leistung und individuellen Prägung gering sein.[89]

In einer durch AlphaFold generierten, grafisch ausgedrückten dreidimensionalen Proteinstrukturvorhersage liegt zunächst eine Darstellung wissenschaftlicher Art, denn sie dient der Vermittlung von unterrichtenden Informationen über den dargestellten Gegenstand: die mögliche Faltung des Proteins. Dass die Proteinstrukturvorhersage wie jede wissenschaftliche These einer wissenschaftlichen Validierung durch menschliche Fachleute bedarf, ändert hieran nichts.

Eine individuelle, sich vom alltäglichen Schaffen im Bereich der Bioinformatik oder theoretischen Chemie abhebende Geistestätigkeit liegt in der grafischen Darstellung allerdings nicht. Vielmehr folgt die Darstellung der errechneten Proteinstrukturdaten wissenschaftlichen Standards, hier der Darstellung in einem zwei- oder dreidimensionalen Koordinatensystem. Auch in der farblichen Kenntlichmachung der Konfidenz von Teilstrukturen ist keine individuelle Geistestätigkeit zu erkennen; sie dient nicht dem individuellen Ausdruck, sondern der Vermittlung von Informationen über die Genauigkeit der Proteinstrukturvorhersage.

Die Prüfung der Frage, ob AlphaFold als KI-System Urheber der Proteinstrukturvorhersagen sein kann, erübrigt sich infolge der erforderlichen, aber fehlenden schöpferischen Leistung.

 

5. Praktische Probleme

In Bezug auf das „predicted aligned error tutorial“ besteht, wie auch im Falle des Nature-Sprachwerks, ein Urheberrecht. Dementsprechend ist die von DeepMind eingeräumte[90] Creative Commons Attribution 4.0 (CC-BY 4.0) Lizenz zu beachten.

Problematisch ist jedoch, dass diese Lizenz „all of the data provided“, also sämtliche bereitgestellte Daten umfassen soll. Die Daten einer AlphaFold DB-Strukturseite sind, wie ausgeführt, überwiegend nicht urheberrechts- und lizenzfähig. Zwar enthält die Lizenz eine Ausnahme unter Notices (übersetzt):

Sie müssen sich nicht an die Lizenz für Elemente des Materials halten, die gemeinfrei sind oder deren Nutzung durch eine geltende Ausnahme oder Beschränkung erlaubt ist.“[91]

Doch die Unterscheidung zwischen gemeinfreien und urheberrechtlich geschützten Elementen kann unter Umständen schwierig sein. Hinzu kommt, dass ein grenzüberschreitender Sachverhalt vorliegt, denn die Lizenzgeberin DeepMind sitzt in Großbritannien und damit außerhalb der EU mit ihrem jedenfalls in großen Teilen harmonisierten Urheberrecht. Im schlimmsten Fall wird das Material aus Unsicherheit über die Rechtslage gar nicht erst genutzt.

 

D. Wissenschaftsethik

Forschende sind daneben nicht nur rechtlich gebunden, sondern auch ethischen Prinzipien verpflichtet, die über institutionseigene, universitäre und nationale Vorgaben hinausgehen.

 

I. DFG-Kodex: Leitlinien zur Sicherung guter wissenschaftlicher Praxis

Die sog. Leitlinien zur Sicherung guter wissenschaftlicher Praxis[92] haben zwar keinen Gesetzesrang, binden aber alle Hochschulen und außerschulischen Forschungseinrichtungen, die Fördermittel durch die Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG) erhalten wollen.[93] Der Kodex bietet einen Orientierungsrahmen für Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler sowie für Leitungen von Hochschulen und außerhochschulischen Forschungseinrichtungen.[94] Zu den Prinzipien guter wissenschaftlicher Praxis gehört es hiernach insbesondere, lege artis zu arbeiten, strikte Ehrlichkeit im Hinblick auf die eigenen und die Beiträge Dritter zu wahren, alle Ergebnisse konsequent selbst anzuzweifeln sowie einen kritischen Diskurs in der wissenschaftlichen Gemeinschaft zuzulassen und zu fördern.[95] Wesentlich ist die phasenübergreifende Qualitätssicherung gemäß Leitlinie 7, zu der auch das Kenntlichmachen der Herkunft von verwendeten Daten, Materialien und Software sowie das Zitieren von Quellen gehört. Der Quellcode von öffentlich zugänglicher Software muss persistent, zitierbar und dokumentiert sein.[96] Forschungsergebnisse und -erkenntnisse müssen repliziert bzw. bestätigt werden können, das sei der Kern wissenschaftlicher Qualitätssicherung. Gemäß Leitlinie 10 berücksichtigen Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler bestehende Rechte und Pflichten, insbesondere solche, die aus gesetzlichen Vorgaben, aber auch aus Verträgen mit Dritten resultieren können, und holen, sofern erforderlich, Genehmigungen und Ethikvoten ein und legen diese vor.[97] Nach Leitlinie 13 ist grundsätzlich ein öffentlicher Zugang zu Forschungsergebnissen, d.h. zu allen Ergebnissen zum Zwecke des wissenschaftlichen Diskurses herzustellen.[98]

 

II. Weitere Leitlinien der „Good Scientific Practice“

Neben dem DFG-Kodex gibt es zahlreiche nationale und internationale Kodizes von Selbstverpflichtungscharakter. Herausgehoben werden können hier beispielsweise der The European Code of Conduct for Research Integrity aus dem Jahr 2017,[99] das Montreal Statement on Research Integrity in Cross-Boundary Research Collaborations aus dem Jahr 2013[100] und das Singapore Statement of Research Integrity aus dem Jahr 2010.[101]

 

E. Fazit: Es braucht kein erweitertes Schutzrechtesystem

AlphaFold ermöglicht manche Proteinstrukturvorhersagen binnen Minuten, während die experimentelle Strukturbestimmung Jahre in Anspruch nehmen konnte und kann. Es ermöglicht absehbar Sprünge in der pharmazeutischen Forschung und Entwicklung neuer Therapien z.B. für Menschen mit Erkrankungen aufgrund von Proteinfaltungsstörungen.

Wie sich jedoch gezeigt hat, besteht für AlphaFold als Software bzw. daten- und datenbankbasiertes KI-Modell sowie für AlphaFold-Proteinstrukturvorhersagen nur ein begrenzter Schutz: Patentierbarkeit erscheint in Ermangelung einer erfinderischen Tätigkeit ausgeschlossen. Ein Urheberrecht am Quellcode ist gegeben, nicht jedoch an den Parametern selbst, die AlphaFold erst zu dem leistungsfähigen KI-System machen, das es ausweislich seines Erfolgs beim CASP14 sein kann. Hier kommt allenfalls Geschäftsgeheimnisschutz in Betracht. Darüber hinaus bestehen kaum bzw. keine (Urheber-)Rechte an den Daten, welche die Proteinstrukturvorhersage erst ermöglichen. Die Proteinstrukturvorhersagen selbst weisen keine geistige Schöpfungshöhe auf, weshalb auch an ihnen kein Urheberrecht bestehen kann. Lediglich begleitenden Beschreibungen kann urheberrechtlicher Schutz zukommen. AlphaFold ist zwar frei zugänglich für jedermann und soll die Forschung auf den Gebieten zwischen und bestehend aus der Biologie und Chemie beflügeln, dennoch irritieren die Lizenzeinräumungen seitens DeepMind, die ausdrücklich sämtliche Daten umfassen sollen, aber eben nicht erfassen können. Nicht zuletzt fragt sich, wie die Patentanmeldungen DeepMinds mit der Freiheit von Wissenschaft und Forschung zusammenpassen.

Die Freiheit von Wissenschaft und Forschung steht einer Ausweitung des Schutzrechtesystems zugunsten von Entwicklern von KI-Systemen und gar zugunsten von KI-Systemen selbst erkennbar entgegen. Die Erweiterung erscheint auch nicht notwendig, da dort, wo Schutzrechte wie Patentrecht und Urheberrecht zugunsten der Freiheit von Wissenschaft und Forschung nicht gegeben sind, die Prinzipien zur Sicherung guter wissenschaftlicher Praxis, also z.B. die Offenlegung von Quellen und Quellcodes greifen. Diese dienen gerade dem wissenschaftlichen Exkurs – widersprüchliche oder schlicht unklare Lizenzeinräumungen aufgrund privatwirtschaftlicher Interessen hingegen erschweren ihn. Gleiches oder Schlimmeres wäre wohl die Folge eines komplexeren Schutzrechtssystems.

So beeindruckend der Fortschritt in der Proteinstrukturvorhersage durch Berechnung im Vergleich zu (zeit-)aufwändigen experimentellen Verfahren ist, so klar ist aber auch: Vollständig ersetzen sollen und können die AlphaFold-Proteinstrukturvorhersagen die klassischen Verfahren nicht. Schließlich müssen diese noch immer validiert werden; nicht berücksichtigte strukturbildende Faktoren müssen ergänzend geprüft werden. AlphaFold ist daher ein Hilfsmittel, welches die komplexe Forschungsarbeit unterstützt. Somit erübrigen sich auch Diskussionen über die KI als Erfinder oder die Neuregelungen von Rechten an KI-Erzeugnissen.

Der Fall AlphaFold zeigt nicht zuletzt, dass bedeutsame Entwicklungssprünge einen Attributionswunsch auslösen. DeepMind und seine Mitarbeitenden begehren die Benennung in jedwedem Nutzungszusammenhang. DeepMind begehrt gar die Patentierung des KI-Systems AlphaFold. Da stellt sich die Frage, ob ein Interesse an der Benennung eines nicht rechtsfähigen KI-Systems als Erfinder überhaupt bestehen kann,[102] gar an der Schaffung einer KI-Rechtspersönlichkeit. Vielmehr erscheint dieser Gedanke nur eine Ausprägung von juristischem Pioniergeist zu sein.

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[1]  Menn, „Was im Labor Jahre gedauert hat, wird jetzt in Minuten verfügbar“ vom 28. Juli 2021, WirtschaftsWoche, https://www.wiwo.de/my/technologie/forschung/alphafold-2-was-im-labor-jahre-gedauert-hat-wird-jetzt-in-minuten-verfuegbar/27460536.html?ticket=ST-371664-4sKJuqwUaeNnRuQhqBtK-ap6 (zuletzt abgerufen am 5. September 2021). Oft findet sich diese Annahme (nur) in Titeln, wie etwa bei Heller, „Künstliche Intelligenz löst Protein-Puzzle“, 18. Dezember 2020, https://www.deutschlandfunk.de/pharmaforschung-kuenstliche-intelligenz-loest-protein-puzzle.676.de.html?dram:article_id=489568, Deutschlandfunk (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[2]  https://github.com/deepmind/alphafold (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[3]  https://alphafold.ebi.ac.uk/ (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[4]  Vgl. Art. I Abs. 2 des Übereinkommens zur Errichtung eines Europäischen Laboratoriums für Molekularbiologie vom 10. Mai 1973, https://www.embl.org/documents/document/agreement-establishing-the-european-molecular-biology-laboratory/ (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[5]  Proteom bezeichnet die Gesamtheit aller Proteine in einem Organismus, in einer Zelle oder in einem Gewebe.

[6]  CASP14 Press Release vom 30. November 2020, „Artificial intelligence solution to a 50-year-old science challenge could ‘revolutionise’ medical research“, https://predictioncenter.org/casp14/doc/CASP14_press_release.html (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[7]  Renneberg/Süßbier/Berkling/Loroch, Biotechnologie für Einsteiger, 5. Aufl., Springer-Verlag GmbH Deutschland 2018, S. 73. Für die 21. proteinogene Aminosäure, Selenocystein, fehlt es jedoch am genetischen Code. D.h. die DNS-Sequenz kennt keine Bauanleitung für diese Aminosäure.  

[8]  Christian B. Afinsen erhielt 1972 den Nobel Preis für seine Arbeiten über Ribonuklease, insbesondere die Verbindung zwischen Aminosäurereihen und biologisch wirksamen Konformationen. Wenn vom „seit 50 Jahren ungelösten Proteinfaltungsproblem“ gesprochen wird, ist Afinsens Arbeit der Anknüpfungspunkt.

[9]  Vgl. Proteinfaltung, Wikipedia, https://de.wikipedia.org/wiki/Proteinfaltung (zuletzt abgerufen am 5. September 2021); vgl. auch Renneberg/Süßbier/Berkling/Loroch, Biotechnologie für Einsteiger, 5. Aufl., Springer-Verlag GmbH Deutschland 2018, S. 407.

[10]  Friedrich, Das Levinthal-Paradoxon, 2017, https://home.uni-leipzig.de/helium/Querdenker/Referate2017/LevinthalParadox_Friedrich.pdf (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[11]  Steigele, Proteinstruktur- und modellierung, BioInf Universität Leipzig, 2008, S. 290, http://www.bioinf.uni-leipzig.de/~steigele/ProteinStructureModellingFull.pdf, vgl. auch https://www.fz-juelich.de/portal/DE/Presse/beitraege/2020/2020-12-01-proteinstrukturen/_node.html (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[12]  Vgl. Proteinfaltung, Wikipedia, https://de.wikipedia.org/wiki/Proteinfaltung (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[13]  Das sog. Levinthal-Paradox soll die (Zeit-)Komplexität der Proteinfaltung erklären, vgl. Friedrich, Das Levinthal-Paradoxon, 2017, https://home.uni-leipzig.de/helium/Querdenker/Referate2017/LevinthalParadox_Friedrich.pdf und https://www.chemie.de/lexikon/Levinthal-Paradox.html (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[14]  Vgl. Proteinfaltung, Wikipedia, https://de.wikipedia.org/wiki/Proteinfaltung (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[15]  https://www.biologie-seite.de/Biologie/Proteinfaltung (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[16]  Kristallstrukturanalyse ist die Bestimmung des atomaren Aufbaus eines Kristalls durch Beugung geeigneter Strahlung am Kristallgitter, vgl. https://de.wikipedia.org/wiki/Kristallstrukturanalyse (zuletzt abgerufen am 5. September 2021). Das wohl bekannteste Beispiel ist „Foto 51“, welches für die Entdeckung der Doppelhelixstruktur der DNS entscheidend war, https://en.wikipedia.org/wiki/Photo_51#/media/File:Photo_51_x-ray_diffraction_image.jpg (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[17]  Steigele, Proteinstruktur und -modellierung, BioInf, Uni Leipzig, 2008, http://www.bioinf.uni-leipzig.de/~steigele/ProteinStructureModellingFull.pdf (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[18]  Berman et. al., Announcing the worldwide Protein Data Bank, 1. Dezember 2003, abrufbar unter https://www.nature.com/articles/nsb1203-980 (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[19]  Vgl. ausführlich https://de.wikipedia.org/wiki/Proteinstrukturvorhersage (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[20]  https://www.sciencemediacenter.de/alle-angebote/research-in-context/details/news/deepmind-durchbruch-loest-angeblich-proteinfaltungs-problem/ (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[21]  Daher ist auch häufig von AlphaFold 2 die Rede, welches eine Weiterentwicklung von AlphaFold 1 ist: Jumper et al., Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold. Nature (2021), abrufbar unter https://www.nature.com/articles/s41586-021-03819-2#MOESM2 (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[22]  Jumper et al., Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold. Nature (2021), abrufbar unter https://www.nature.com/articles/s41586-021-03819-2#MOESM2 (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[23]  Worldwide Protein Data Bank, https://www.wwpdb.org/ (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[24]  Jumper et al., Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold. Nature (2021), abrufbar unter https://www.nature.com/articles/s41586-021-03819-2#MOESM2 (zuletzt abgerufen am 5. September 2021); https://github.com/deepmind/alphafold (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[25]  CASP14 Press Release vom 30. November 2020, „Artificial intelligence solution to a 50-year-old science challenge could ‘revolutionise’ medical research“, https://predictioncenter.org/casp14/doc/CASP14_press_release.html (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[26]  CASP14 Press Release vom 30. November 2020, „Artificial intelligence solution to a 50-year-old science challenge could ‘revolutionise’ medical research“, https://predictioncenter.org/casp14/doc/CASP14_press_release.html (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[27]  14th Community Wide Experiment on the Critical Assessment of Techniques for Protein Structure Prediction (CASP), welches alle zwei Jahre stattfindet, um den Stand der Technik zu bewerten. Dabei werden Aminosäuresequenzen präsentiert, deren Struktur gelöst, aber noch nicht erstellt wurde. Die Teilnehmer müssten diese „blind“ erarbeiten. Das CASP14 fand im Jahr 2020 statt.

[28]  CASP14 Press Release vom 30. November 2020, „Artificial intelligence solution to a 50-year-old science challenge could ‘revolutionise’ medical research“, https://predictioncenter.org/casp14/doc/CASP14_press_release.html (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[29]  CASP14 Press Release vom 30. November 2020, „Artificial intelligence solution to a 50-year-old science challenge could ‘revolutionise’ medical , https://predictioncenter.org/casp14/doc/CASP14_press_release.html (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[30]  So auch im Ergebnis Menn, WiWo, Interview mit Andrei Lupas, Max-Plack-Institut für Entwicklungsbiologie in Tübingen, „Was im Labor Jahre gedauert hat, wird jetzt in Minuten verfügbar“, 28. Juli 2021, https://www.wiwo.de/my/technologie/forschung/alphafold-2-was-im-labor-jahre-gedauert-hat-wird-jetzt-in-minuten-verfuegbar/27460536.html?ticket=ST-371664-4sKJuqwUaeNnRuQhqBtK-ap6 (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[31] Schröder, Stellungnahme zum CASP14-Ergebnis, https://www.sciencemediacenter.de/alle-angebote/research-in-context/details/news/deepmind-durchbruch-loest-angeblich-proteinfaltungs-problem/ (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[32]  Schröder, Stellungnahme zum CASP14-Ergebnis, https://www.sciencemediacenter.de/alle-angebote/research-in-context/details/news/deepmind-durchbruch-loest-angeblich-proteinfaltungs-problem/ (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[33]  Schröder, Stellungnahme zum CASP14-Ergebnis, https://www.sciencemediacenter.de/alle-angebote/research-in-context/details/news/deepmind-durchbruch-loest-angeblich-proteinfaltungs-problem/ (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[34]  https://github.com/deepmind/alphafold (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[35]  Vgl. Ethics declaration in Jumper et al., Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold. Nature (2021), abrufbar unter https://www.nature.com/articles/s41586-021-03819-2#MOESM2 (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[36]  Az.: US2021166779A1; WO2021110730A1.

[37]  Multiples Sequenz-Alignment (MSA) bezeichnet hier den methodischen Vergleich mehrerer Aminosäuresequenzen in linearer Abfolge, um z.B. ähnliche Funktionen infolge Ähnlichkeiten in Strukturen erkennen zu können. Mehr dazu: https://molgen.biologie.uni-mainz.de/Downloads/PDFs/Genomforsch/HVseqanal5-2017-18.pdf (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[38]  https://worldwide.espacenet.com/patent/search/family/073726796/publication/WO2021110730A1?q=WO2021110730A1 (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[39]  EPA, Rechtsprechung der Beschwerdekammern, I.D.9.1.1., T 154/04, ABl. 2008, 46.

[40]  https://github.com/deepmind/alphafold (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[41]  Wiebe in Leupold/Wiebe/Glossner, IT-Recht, 4. Aufl. 2021, C.H. Beck, S. 1028, Rn 4.

[42]  Vgl. EPA, PrüfRL, G-II 3.3.1., Wiebe in Leupold/Wiebe/Glossner, IT-Recht, 4. Aufl. 2021, C.H. Beck, S. 1028, Rn 4.

[43]  Vgl. Ansprüche 10 und 11, https://worldwide.espacenet.com/patent/search/family/073726796/publication/WO2021110730A1?q=WO2021110730A1(zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[44]  EPA, Richtlinien für die Prüfung in Fällen, in denen sämtliche Verfahrensschritte vollständig durch allgemeine Mittel zur Datenverarbeitung ausgeführt werden können (3.9.1), https://www.epo.org/law-practice/legal-texts/html/guidelines/d/f_iv_3_9_1.htm (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[45]  EPA, Richtlinien für die Prüfung in Fällen, in denen sämtliche Verfahrensschritte vollständig durch allgemeine Mittel zur Datenverarbeitung ausgeführt werden können (3.9.1), https://www.epo.org/law-practice/legal-texts/html/guidelines/d/f_iv_3_9_1.htm (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[46]  https://worldwide.espacenet.com/patent/search/family/073726796/publication/WO2021110730A1?q=WO2021110730A1 (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[47]  Vgl. CASP14 Press Release vom 30. November 2020, „Artificial intelligence solution to a 50-year-old science challenge could ‘revolutionise’ medical research“, https://predictioncenter.org/casp14/doc/CASP14_press_release.html (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[48]  Zu nennen sind hier beispielsweise auch die Projekte Folding@Home (Stanford University), Human Proteome Folding Project (New York University) und Rosetta@Home (BakerLab, University of Washington).

[49]  Dazu ausführlich: Karim, Illustrated: Self-Attention, vom 18. November 2019 in towards data science,  https://towardsdatascience.com/illustrated-self-attention-2d627e33b20a (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[50]  WO2020058176 – Machine Learning For Determining Protein Structures, Written Opinion of the International Searching Authority nach PCT Rule 43bis. 1, vom 26. März 2020, https://patentscope.wipo.int/search/docs2/pct/WO2020058176/pdf/53ciHhAheAlvrVbFmX-oByHkLcl6bEZTb_ccN7q36LOy7zjfWWH4YSDwTfVPP1j04BT_WnNGKD-pMWgwG8tRlABjbG424n5s9372zl8eFJ4t-B_a4CJYwRcr7bP9V-Fu?docId=id00000053219240 (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[51]  https://github.com/deepmind/alphafold, https://alphafold.ebi.ac.uk/ (jeweils zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[52]  https://github.com/deepmind/alphafold (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[53]  Nachstehend wird der internationale Anwendungsbereich des deutschen UrhG nicht geprüft bzw. wird dessen Anwendbarkeit unterstellt.

[54]  https://github.com/deepmind/alphafold (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[55]  Herold/Lurz/Wohlrab/Hopf, Grundlagen der Informatik, 3. Aufl., Pearson, S.137.

[56]  Herold/Lurz/Wohlrab/Hopf, Grundlagen der Informatik, 3. Aufl., Pearson, S. 31.

[57]  Herold/Lurz/Wohlrab/Hopf, Grundlagen der Informatik, 3. Aufl., Pearson, S. 31.

[58]  Herold/Lurz/Wohlrab/Hopf, Grundlagen der Informatik, 3. Aufl., Pearson, S. 31.

[59]  Herold/Lurz/Wohlrab/Hopf, Grundlagen der Informatik, 3. Aufl., Pearson, S. 31.

[60]  Jumper et al., Highly accurate protein structure prediction with AlphaFold. Nature (2021), abrufbar unter https://www.nature.com/articles/s41586-021-03819-2#MOESM2 (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[61]  https://ifross.github.io/ifrOSS/Lizenzcenter (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[62]  http://www.apache.org/licenses/LICENSE-2.0.html (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[63]  https://github.com/deepmind/alphafold (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[64]  https://ifross.github.io/ifrOSS/Lizenzcenter (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[65]  https://github.com/deepmind/alphafold (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[66]  https://github.com/deepmind/alphafold (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[67]  https://www.wwpdb.org/about/usage-policies (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[68]  Dies gilt insbesondere für die Freiheit von Eigentumsrechten an Daten.

[69]  Vgl. Kreutzer/Lahmann, Rechtsfragen bei Open Science, 2. Aufl., Verlag Hamburg University Press, Verlag der Staats- und Universitätsbibliothek Hamburg Carl von Ossietzky, Hamburg (Deutschland), 2021, S. 31, 51.

[70]  Scheufen in Leupold/Wiebe/Glossner, IT-Recht, 4. Aufl. 2021, C.H. Beck, S. 1034, Rn 6; Dreier/Schulze, UrhG, § 2 Rn 8.

[71]  Kreutzer/Lahmann, Rechtsfragen bei Open Science, 2. Aufl., Verlag Hamburg University Press, Verlag der Staats- und Universitätsbibliothek Hamburg Carl von Ossietzky, Hamburg (Deutschland), 2021, S. 52.

[72]  Vgl. Kreutzer/Lahmann, Rechtsfragen bei Open Science, 2. Aufl., Verlag Hamburg University Press, Verlag der Staats- und Universitätsbibliothek Hamburg Carl von Ossietzky, Hamburg (Deutschland), 2021, S. 51.

[73]  https://alphafold.ebi.ac.uk/ (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[74]  Siehe z.B. https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/O32583, „Die Nutzung der AlphaFold Proteinstrukturdatenbank unterliegt den EMBL-EBI-Nutzungsbedingungen.“ (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[75]  AlphaFold dient der Vorhersage von Proteinstrukturen, nicht der Erstellung von Datenbanken. Hinweise auf eine Erstellung der AlphaFold DB durch ein KI-System fehlen.

[76]  Vgl. Art. 9 Sitzstaatvereinbarung zwischen der Regierung der Bundesrepublik Deutschland und dem Europäischen Laboratorium für Molekularbiologie vom 10. Dezember 1974, BGBl. 1975, Teil II, 933 ff. und Übereinkommen zur Errichtung eines Europäischen Laboratoriums für Molekularbiologie vom 10. Mai 1973, https://www.embl.org/documents/document/agreement-establishing-the-european-molecular-biology-laboratory/ (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[77]  § 5 Abs. 2 UrhG bestimmt jedoch, dass Bestimmungen zu Änderungsverbot und Quellenangabe entsprechend anzuwenden sind.

[78]  Z.B. https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/O32583 (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[79]  Der BGH hat dem EuGH mit Beschluss vom 28. September 2006 (Az. I ZR 261/03) die Frage zur Vorabentscheidung vorgelegt: „Stehen Art. 7 Abs. 1 und 5, Art. 9 der Richtlinie 96/9/EG des Europäischen Parlaments und des Rates vom 11. März 1996 über den rechtlichen Schutz von Datenbanken einer Regelung in einem Mitgliedstaat entgegen, nach der eine im amtlichen Interesse zur allgemeinen Kenntnisnahme veröffentlichte amtliche Datenbank (hier: eine systematische und vollständige Sammlung aller Ausschreibungsunterlagen aus einem Bundesland) keinen Sui-generis-Schutz im Sinne der Richtlinie genießt?“, http://juris.bundesgerichtshof.de/cgi-bin/rechtsprechung/document.py?Gericht=bgh&Art=en&sid=41c3d0f0d937c282e5c7a07dd19b9d47&nr=39461&pos=0&anz=1 (zuletzt abgerufen am 5. September 2021). Eine nachfolgende Entscheidung ist unbekannt.

[80]  Welches die sog. Geheimnisschutzrichtlinie, Richtlinie (EU) 2016/943 des Europäischen Parlament und des Rates vom 8. Juni 2016 über den Schutz vertraulichen Know-hows und vertraulicher Geschäftsinformationen (Geschäftsgeheimnisse) vor rechtswidrigem Erwerb sowie rechtswidriger Nutzung und Offenlegung umsetzt.

[81]  Z.B. https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/O32583 (zuletzt abgerufen am 5. September 2021), im Vergleich dazu https://alphafold.ebi.ac.uk/faq (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[82]  Vgl. Kreutzer/Lahmann, Rechtsfragen bei Open Science, 2. Aufl., Verlag Hamburg University Press, Verlag der Staats- und Universitätsbibliothek Hamburg Carl von Ossietzky, Hamburg (Deutschland), 2021, S. 31, 51.

[83]  Vgl. Kreutzer/Lahmann, Rechtsfragen bei Open Science, 2. Aufl., Verlag Hamburg University Press, Verlag der Staats- und Universitätsbibliothek Hamburg Carl von Ossietzky, Hamburg (Deutschland), 2021, S. 31.

[84]  Vgl. z.B. unter https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/O32583 (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[85]  BGH, Urteil vom 1. Juni 2011, Az. I ZR 140/09 – Lernspiele, unter Verweis auf OLG München, GRUR 1992, 510; KG, GRUR-RR 2002, 91, 92.

[86]  BGH, Urteil vom 1. Juni 2011, Az. I ZR 140/09.

[87]  BGH, Urteil vom 1. Juni 2011, Az. I ZR 140/09 unter Verweis auf Loewenheim in Schricker/Loewenheim, Urheberrecht, 4. Aufl., § 2 UrhG Rn. 197 mwN.

[88]  BGH, Urteil vom 1. Juni 2011, Az. I ZR 140/09 unter Verweis auf Wandtke/Bullinger, Urheberrecht, 3. Aufl., § 2 UrhG Rn. 132; Loewenheim in Schricker/Loewenheim aaO § 2 UrhG Rn. 197.

[89]  BGH, Urteil vom 1. Juni 2011, Az. I ZR 140/09 unter Verweis auf st. Rspr., BGH, Urteil vom 20. November 1986, Az. I ZR 160/84, GRUR 1987, 360, 361 – Werbepläne; Urteil vom 28. Februar 1991 – I ZR 88/89, GRUR 1991, 529, 530 – Explosionszeichnungen, mwN.

[90]  Vgl. z.B. unter https://alphafold.ebi.ac.uk/entry/O32583 (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[91]  https://creativecommons.org/licenses/by/4.0/ (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[92]  https://www.dfg.de/download/pdf/foerderung/rechtliche_rahmenbedingungen/gute_wissenschaftliche_praxis/kodex_gwp.pdf (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[93]  https://www.dfg.de/foerderung/grundlagen_rahmenbedingungen/gwp/ (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[94]  https://wissenschaftliche-integritaet.de/ (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[95]  Erläuterung zu Leitlinie 1, https://www.dfg.de/download/pdf/foerderung/rechtliche_rahmenbedingungen/gute_wissenschaftliche_praxis/kodex_gwp.pdf (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[96]  Erläuterung zu Leitlinie 7, https://www.dfg.de/download/pdf/foerderung/rechtliche_rahmenbedingungen/gute_wissenschaftliche_praxis/kodex_gwp.pdf (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[97]  Auszug Leitlinie 10, https://www.dfg.de/download/pdf/foerderung/rechtliche_rahmenbedingungen/gute_wissenschaftliche_praxis/kodex_gwp.pdf (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[98]  Auszug Leitlinie 13, https://www.dfg.de/download/pdf/foerderung/rechtliche_rahmenbedingungen/gute_wissenschaftliche_praxis/kodex_gwp.pdf (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[99]  Abrufbar unter https://allea.org/code-of-conduct/ (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[100]  Abrufbar unter https://wcrif.org/montreal-statement/file (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[101]  Abrufbar unter https://wcrif.org/guidance/singapore-statement (zuletzt abgerufen am 5. September 2021).

[102]  Vgl. den Fall DABUS: Das Europäische Patentamt wies im Jahr 2020 zwei Patentanmeldungen zurück, in denen ein KI-System als Erfinder angegeben wurde, https://www.epo.org/news-events/news/2020/20200128_de.html (zuletzt abgerufen am 9. September 2021). Der Federal Court of Australia hingegen sah es in seiner Entscheidung in Sachen Thaler v Commissioner of Patents [2021] FCA 879 – in Ermangelung von Regelungen wie denen des Europäischen Patentübereinkommens (EPÜ) zum Erfinder – als möglich an, dass das KI-System DABUS Erfinder sein könne, https://www.judgments.fedcourt.gov.au/judgments/Judgments/fca/single/2021/2021fca0879 (zuletzt abgerufen am 9. September 2021).

 

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